SARS-CoV-2 Proteine

Bei SARS-CoV-2-Proteinen unterscheidet man zwischen zwei Hauptklassen, strukturellen und nicht-strukturelle Proteinen. Ein Nichtstrukturprotein ist ein von einem Virus kodiertes Protein, das in infizierten Zellen exprimiert, aber nicht in das Viruspartikel eingebaut wird. Dazu gehören verschiedene Enzyme und Transkriptionsfaktoren, die das Virus benötigt, um sich zu replizieren, wie z.B. eine virale Protease (3CL/nsp5 usw.), eine RNA-Replikase oder andere template-gesteuerte Polymerasen sowie Instrumente zur Steuerung der Wirtszelle. Das SARS-CoV-2-Protein hat vier Strukturproteine, die als S (Spike), E (Hülle), M (Membran) und N (Nukleokapsid) Proteine bekannt sind; das N-Protein hält das RNA-Genom, und die S-, E- und M-Proteine bilden zusammen die Virushülle. Suchen Sie nach einem rekombinanten Sars-CoV-2-Protein für die Forschung? Navigieren Sie über die Schaltflächen unten oder entdecken Sie Proteine, die in aktuellen Publikationen verwendet werden.

Rekombinante SARS-CoV-2-Proteine aus der aktuellen Forschung

Rekombinante SARS-CoV-2-Proteine werden als Antigene für die Antikörperentwicklung, als Capture-Antigene oder als Standards in Assays verwendet. Sie können als Positivkontrolle in Antigen-nachweisenden ELISAs verwendet werden, um positive Ergebnisse genau von falsch-positiv zu unterscheiden, oder als Capture-Antigen für Immunglobulin-ELISAs. Das trimere, Full-Length-SARS-Cov-2-Spike-Protein zum Beispiel eignet sich für die Assay-Entwicklung und ist sehr nützlich bei der Untersuchung neutralisierender Antikörper. Darüber hinaus werden SARS-CoV-2-Proteine für die Medikamentenentwicklung und Studien zur Wiederverwendung von Medikamenten benötigt. In der Wirkstoffforschung sind funktionelle Studien mit aktiven Proteinen unerlässlich, um die hemmende Wirkung der getesteten Substanz zu verifizieren. Sowohl NSPs als auch N-Proteine stehen als potenzielle Targets im Fokus des Interesses; ihre Funktionen und Interaktion mit der Wirtszelle sind entscheidend für die Virusvermehrung und daher von hoher Relevanz für Hemmstrategien. Es hat sich gezeigt, dass das SARS-CoV-2 N-Protein das Komplementsystem beeinflusst, während die SARS-CoV-2 NSPS für die Virusvermehrung verantwortlich sind.

Related Products: full length SARS-Cov-2 Spike protein (ABIN6952670)

Posttranslationale Modifikationen (PTMs), wie Glykosylierung, modifizieren Proteine als letzten Schritt der Reifung, und fördern Proteinfaltung um die Stabilität zu verbessern. Das Glykosylierungsmuster des SARS-CoV-2-Spike-Proteins liefert ein grundlegendes Verständnis der viralen Struktur und ist wichtig für die Identifizierung von Immunogenen für das Impfstoffdesign, insbesondere im Hinblick auf die sterische Behinderung. Das Spike-Glykoprotein liegt als homotrimeres Fusionsprotein vor. Jedes der Trimere enthält 66 Glykosylierungsstellen für vom Wirt stammende N-gebundene Glykane. Im vorherrschenden Zustand des Trimers befindet sich eine der RBDs in einer "up"-Position, während sich die beiden anderen in einer "down"-Position befinden. Die Interaktion von S-Protein und ACE2 findet nur mit einer RBD in der "up"-Position statt.

SARS-CoV-2 baut mehrheitlich Glykane mit hohem Mannosegehalt sowie komplexe Glykane auf ihren Spike-Proteinen (siehe unten). 1 Dies führt zu einer hochkomplexen Oberflächenstruktur, eine Herausforderung bei der Suche nach Interaktoren und bei der Erzeugung von neutralisierenden Antikörpern (Nabs). Das Full-Length SARS-Cov-2 Spike-Protein (ABIN6952670) wird, wie unsere anderen aktiven SARS-CoV-2-Proteine, in HEK293-Zellen produziert. Das Säugetier-Expressionssystem ist in der Lage, das komplexe Glykosilationsmuster von SARS-CoV-2 nachzuahmen und das homotrimere Fusionsprotein in seinem aktiven "up"-Zustand zu exprimieren (Abb.1). Das Full-Length SARS-Cov-2 Spike-Protein ist daher bei der Untersuchung neutralisierender Antikörper sehr nützlich.

SARS-CoV-2 Spike-Protein-Trimer mit einer einzelnen RBD in der oberen Position
Fig. 1: Prefusions SARS-CoV-2 Spike-Protein-Trimer mit einer einzelnen RBD in der oberen Position (gelb; PDB 6VSB)

In einem kürzlich erschienenen Glycobiology Artikel führten Shajahan et al. ein ortsspezifisches quantitatives N- und O-gebundenes Glykan-Profiling an rekombinanten SARS-CoV-2 S-Protein-Untereinheiten S1) und SARS-CoV-2 S-Protein-Untereinheiten S2 mittels Glykoproteomik unter Verwendung von hochauflösender LC-MS/MS durch. Das Spike-Protein besteht aus zwei Protein-Untereinheiten (S1 und S2), die zusammen 22 potenzielle N-Glykosylierungsstellen besitzen. Die Gruppe identifizierte 2 unerwartete O-Glykosylierungsstellen an der Rezeptorbindungsdomäne (RBD) der Untereinheit S1.1

Related Products: SARS-CoV-2 Spike Subunit S1 (AA 16-690) protein (His tag) (ABIN6952319) | SARS-CoV-2 Spike Subunit S2 (AA 697-1213) protein (His tag) (ABIN6952319)

Die N-Glykane auf dem S-Protein spielen eine wichtige Rolle bei der korrekten Proteinfaltung und Priming durch Wirtsproteasen. Da die Glykane die Aminosäurereste und andere Epitope vor den Zellen und der Antikörpererkennung schützen können, kann die Glykosylierung das Coronavirus in die Lage versetzen, sowohl der angeborenen als auch der adaptiven Immunantwort zu entgehen.2,3,4 Die Gruppe verwendete rekombinantes SARS-CoV-2 S1 Protein) und SARS-CoV-2 S2 Protein, die in HEK293-Zellen exprimiert wurden, und beobachtete eine partielle Belegung mit N-Glykanen an 17 von 22 N-Glykosylierungsstellen. Zuckerketten mit hohem Mannose Anteil (Man5GlcNAc2) wurden als vorherrschende Struktur an allen Stellen implementiert.5

Thr323 und Ser325 wurden als O-Glykosylierungsstellen auf der S1-Untereinheit des SARS-CoV-2-Spike-Proteins durch hochauflösende massenspektrometrische glykoproteomische Profilierung identifiziert. Die Reste Thr323 und Ser325 befinden sich an der RBD der S1-Untereinheit von SARS-Cov-2, und daher könnte die O-Glykosylierung an dieser Stelle eine entscheidende Rolle bei der viralen Bindung mit hACE2-Rezeptoren spielen.3

SARS-CoV-2 Spike (S1, S2) Proteine

Produkt Kat. Nr. Source Menge Lieferzeit Relevance ProductGrid: uniqueid
SARS-CoV-2 Spike (Active) protein (His-Avi Tag) ABIN6953018 HEK-293 Cells 0.5 mg 9 bis 10 Tage element-ABIN6953018
SARS-CoV-2 Spike (Asp614Gly-Mutant), (Trimer) protein (His tag) ABIN6953171 HEK-293 Cells 50 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6953171
SARS-CoV-2 Spike (ECD) (Active) protein (His tag) ABIN6952734 HEK-293 Cells 100 μg 13 bis 14 Tage element-ABIN6952734
SARS-CoV-2 Spike (ECD) (Active) protein (His tag) ABIN6952733 HEK-293 Cells 100 μg 13 bis 14 Tage element-ABIN6952733
SARS-CoV-2 Spike (ECD) protein (DYKDDDDK-His Tag) ABIN6952998 Insect cells (Sf21) 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952998
SARS-CoV-2 Spike (ECD) protein (His tag) ABIN6952961 Human Cells 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952961
SARS-CoV-2 Spike (RBD) Protein ABIN6953203 HEK-293 Cells 100 μg 6 bis 8 Tage element-ABIN6953203
SARS-CoV-2 Spike (RBD) protein (Fc-Avi Tag) ABIN6953202 HEK-293 Cells 100 μg 6 bis 8 Tage element-ABIN6953202
SARS-CoV-2 Spike (Trimer) (Active) protein (His tag) ABIN6952523 HEK-293 Cells 50 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952523
SARS-CoV-2 Spike (Trimer) protein (His tag) ABIN6953172 HEK-293 Cells 50 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6953172
SARS-CoV-2 Spike (Trimer) protein (rho-1D4 tag) ABIN6952670 HEK-293 Cells 100 μg 6 bis 7 Tage element-ABIN6952670
SARS-CoV-2 Spike protein (Fc Tag) ABIN6953182 HEK-293 Cells 100 μg 5 Days element-ABIN6953182
SARS-CoV-2 Spike protein (Fc-Avi Tag) ABIN6953027 HEK-293 Cells 100 μg 9 bis 10 Tage element-ABIN6953027
SARS-CoV-2 Spike protein (Fc-Avi Tag) ABIN6952975 HEK-293 Cells 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952975
SARS-CoV-2 Spike protein (His tag) ABIN6952854 Escherichia coli (E. coli) 0.05 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952854

SARS-CoV-2 Nucleocapsid (N) Proteine

Produkt Kat. Nr. Source Menge Lieferzeit Relevance ProductGrid: uniqueid
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) Protein ABIN6953163 Mammalian Cells 1 mg 11 bis 14 Tage element-ABIN6953163
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) Protein ABIN6952674 Escherichia coli (E. coli) 50 μg 12 bis 14 Tage element-ABIN6952674
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952738 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 13 bis 14 Tage element-ABIN6952738
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6953023 CHO Cells 100 μg 9 bis 10 Tage element-ABIN6953023
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6953160 Escherichia coli (E. coli) 1 mg 11 bis 14 Tage element-ABIN6953160
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952312 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952312
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952315 HEK-293 Cells 200 μL 2 bis 3 Tage element-ABIN6952315
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952313 Escherichia coli (E. coli) 1000 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952313
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952453 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952453
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952454 HEK-293 Cells 100 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952454
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952469 HEK-293 Cells 100 μg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952469
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952501 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 8 bis 11 Tage element-ABIN6952501
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952496 Escherichia coli (E. coli) 1 mg 8 bis 11 Tage element-ABIN6952496
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952783 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 13 bis 15 Tage element-ABIN6952783
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952822 Escherichia coli (E. coli) 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952822
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952823 HEK-293 Cells 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952823
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His tag) ABIN6952938 Escherichia coli (E. coli) 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952938
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His-Avi Tag) ABIN6952658 Escherichia coli (E. coli) 200 μg 5 Days element-ABIN6952658
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His-PDI Tag) ABIN6953161 Yeast 1 mg 11 bis 14 Tage element-ABIN6953161
SARS-CoV-2 Nucleocapsid (SARS-CoV-2 N) (AA 1-419) protein (His-SUMOstar Tag) ABIN6953162 Yeast 1 mg 11 bis 14 Tage element-ABIN6953162

SARS-CoV-2 Membran (M) Proteine

Produkt Kat. Nr. Source Menge Lieferzeit Relevance ProductGrid: uniqueid
anti-SARS-CoV-2 Membrane Protein Antikörper (SARS-CoV-2 M) ABIN6952906 Rabbit 0.1 mg 11 bis 13 Tage element-ABIN6952906

SARS-CoV-2 Nichtstrukturproteine (NSP)

Produkt Kat. Nr. Source Menge Lieferzeit Relevance ProductGrid: uniqueid
SARS-CoV-2 2'-O-Ribose Methyltransferase (NSP16) protein (His tag) ABIN6952577 Insect Cells 1 mg 50 Days element-ABIN6952577
SARS-CoV-2 3C-Like Proteinase (NSP5) (3CL-PRO, M-Pro) (AA 1-306) protein (His-Avi Tag) ABIN6952741 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 13 bis 14 Tage element-ABIN6952741
SARS-CoV-2 3C-Like Proteinase (NSP5) (3CL-PRO, M-Pro) (AA 1-306) protein (His-Avi Tag) ABIN6952903 Escherichia coli (E. coli) 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952903
SARS-CoV-2 3C-Like Proteinase (NSP5) (3CL-PRO, M-Pro) protein (His tag) ABIN6952691 Insect Cells 100 μg 20 Days element-ABIN6952691
SARS-CoV-2 Guanine-N7 Methyltransferase (NSP14) (ExoN) protein (His tag) ABIN6952575 Insect Cells 1 mg 50 Days element-ABIN6952575
SARS-CoV-2 Helicase (NSP13) (HEL) protein (His tag) ABIN6952696 Insect Cells 100 μg 20 Days element-ABIN6952696
SARS-CoV-2 Host Translation Inhibitor Nsp1 (NSP1) protein (His tag) ABIN6952564 Insect Cells 1 mg 50 Days element-ABIN6952564
SARS-CoV-2 Host Translation Inhibitor Nsp1 (NSP1) protein (His tag) ABIN6952638 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 5 Days element-ABIN6952638
SARS-CoV-2 Non-Structural Protein 10 (NSP10) protein (His tag) ABIN6952572 Insect Cells 1 mg 50 Days element-ABIN6952572
SARS-CoV-2 Non-Structural Protein 2 (NSP2) protein (His tag) ABIN6952565 Insect Cells 1 mg 50 Days element-ABIN6952565
SARS-CoV-2 Non-Structural Protein 4 (NSP4) protein (rho-1D4 tag) ABIN6952566 Insect Cells 0.5 mg 50 bis 55 Tage element-ABIN6952566
SARS-CoV-2 Non-Structural Protein 6 (NSP6) protein (rho-1D4 tag) ABIN6952568 Insect Cells 0.5 mg 50 bis 55 Tage element-ABIN6952568
SARS-CoV-2 Non-Structural Protein 7 (NSP7) (AA 1-83) protein (His tag) ABIN6952707 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 5 Days element-ABIN6952707
SARS-CoV-2 Non-Structural Protein 7 (NSP7) protein (His tag) ABIN6952692 Insect Cells 100 μg 20 Days element-ABIN6952692
SARS-CoV-2 Non-Structural Protein 8 (NSP8) protein (His tag) ABIN6952693 Insect Cells 100 μg 20 Days element-ABIN6952693
SARS-CoV-2 NSP16, NSP10 protein (His tag,Twin-Strep tag) ABIN6952709 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 5 Days element-ABIN6952709
SARS-CoV-2 NSP7, NSP8 protein (His tag) ABIN6952711 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 5 Days element-ABIN6952711
SARS-CoV-2 ORF3a (AA 126-275) protein (His tag) ABIN6952944 Escherichia coli (E. coli) 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952944
SARS-CoV-2 ORF8 (AA 16-121) protein (His tag) ABIN6952951 Escherichia coli (E. coli) 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952951
SARS-CoV-2 Papain-Like Protease (NSP3) (AA 1564-1878) protein (His tag) ABIN6952745 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 13 bis 14 Tage element-ABIN6952745
SARS-CoV-2 Papain-Like Protease (NSP3) (AA 1564-1878) protein (His tag) ABIN6952952 Escherichia coli (E. coli) 0.1 mg 2 bis 3 Tage element-ABIN6952952
SARS-CoV-2 Papain-Like Protease (NSP3) protein (His tag) ABIN6952636 Escherichia coli (E. coli) 100 μg 5 Days element-ABIN6952636
SARS-CoV-2 RNA-dependent RNA Polymerase (NSP12) (SARS-CoV-2 RdRP) protein (His tag) ABIN6952695 Insect Cells 100 μg 20 Days element-ABIN6952695
SARS-CoV-2 Uridylate-Specific Endoribonuclease (NSP15) protein (His tag) ABIN6952576 Insect Cells 1 mg 50 Days element-ABIN6952576

Quellen

  1. Shajahan A et al "Deducing the N- and O- glycosylation profile of the spike protein of novel coronavirus SARS-CoV-2" . Glycobiology cwaa042, (2020).
  2. Walls A C et al "Structure, Function, and Antigenicity of the SARS-CoV-2 Spike Glycoprotein" . Cell , (2020).
  3. Andersen K G et al "The proximal origin of SARS-CoV-2" . Nature Medicine , (2020).
  4. Bagdonaite I et al "Global aspects of viral glycosylation" . Glycobiology 443-467, (2020).
  5. Watanabe Y et al "Site-specific analysis of the SARS-CoV-2 glycan shield" . BioRxiv 2020.2003.2026.010322, (2020).