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RNF8 Ubiquitinligase bestimmt die Reaktion auf DNS-Schäden

Die Phosphorylierung von und der ligase manipuliert die Reaktion von Zellen auf -Schäden. N. K. Kolas, J. R. Chapman und S. Nakada vom Samuel Lunenfeld Forschungsinstitut (Kanada) und von der Universität Cambridge (UK) entdeckten, daß für und die Ansammlung von und an Bruchstellen der verantwortlich ist.

Die Wissenschaftler berichten, daß von rekrutiert wird, indem Motive in mit der forkhead-assoziierten Domäne von interagieren. Die -Motive werden von der Proteinkinase phosphoryliert, die bei -Schäden aktiviert wird. Die Dezimierung des E2-Enzyms UBC13 behindert die Rekrutierung von zu beschädigter . Diese Beobachtung weist auf eine Kooperation mit hin.

Die Forscher entdeckten ebenfalls, daß den G2/M -Schadenskontrollpunkt (checkpoint) unterstützt und die Resistenz gegen ionisierende Strahlung erhöht. Die Rekrutierung von , und an -Doppelbruchstellen wurde schon früher beobachtet. Der Mechanismus, wie die -Schädigungsreaktion von -abhängiger Phosphorylierung von und -vermittelter dirigiert wird, konnte jedoch erst durch diese Forschungsarbeit geklärt werden.

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Antikörper aus dem Gebiet DNS:

Antikörper aus dem Gebiet Zellzyklus: