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Extrazelluläre Matrix

Extrazelluläre Matrix (ECM) hat sowohl strukturelle als auch regulatorische Aufgaben. Die biologische Regulierung durch die ECM entwickelt sich zu einem wichtigen Forschungsgebiet, das von mehreren neuen Richtungen angetrieben wird. Als entscheidender Modulator des Zellverhaltens hat die ECM eine außerordentlich hohe Relevanz und translationale Bedeutung für menschliche Krankheiten und eröffnet neue Möglichkeiten für das mechanistische Verständnis der Krankheitspathogenese sowie der Behandlung.(1) Die Bildung der extrazellulären Matrix (ECM) erfordert die Sekretion von ECM-Proteinen durch die Zellen. Der Aufbau erfolgt nach einem strengen hierarchischen Muster, das mit der Ablagerung von Fibronektinfilamenten an der Zelloberfläche beginnt, ein Prozess, der als Fibrillogenese(2) bekannt ist. Zellen bauen die ECM durch Abbau- und Wiederaufbaumechanismen immer wieder um, wobei die dynamische Natur der ECM besonders während der Entwicklung, der Wundheilung und bestimmter Krankheitszustände (3) deutlich wird. Es wird geschätzt, dass es über 300 Proteine gibt, die die Säugetier-ECM oder das "Kern-Matrisom" bilden, und dies schließt die große Anzahl von ECM-assoziierten Proteinen nicht mit ein. Zellen interagieren mit der ECM über Rezeptoren wie Integrine und Syndecane, was zur Transduktion zahlreicher Signale führt, die wichtige zelluläre Prozesse wie Differenzierung, Proliferation, Überleben und Motilität von Zellen regulieren(4). Es wurde auch gezeigt, dass die ECM Wachstumsfaktoren wie VEGF, HGF und BMPs bindet, von denen angenommen wird, dass sie Wachstumsfaktorgradienten erzeugen, die die Musterbildung während der Entwicklung regulieren(5). Viele der ECM-regulierten Zellprozesse laufen über eine Reorganisation des Aktin- und Mikrotubuli-Zytoskeletts(6).

Hier finden Sie eine Liste wichtiger Antikörper, Reagenzien, Kits und anderer Werkzeuge, die Sie für Ihre Forschung im Bereich der ECM benötigen, sowie weitere Ressourcen zum Thema.

Mechanismen der ECM-Funktion

Mechanismen der ECM-Funktion - antibodies-online.com

Die vielfältigen Funktionen der ECM hängen von ihren vielfältigen physikalischen, biochemischen und biomechanischen Eigenschaften ab. Die Verankerung an der Basalmembran ist für verschiedene biologische Prozesse essentiell, darunter die asymmetrische Zellteilung in der Stammzellbiologie und die Aufrechterhaltung der Gewebepolarität (Stadium 1). Je nach Kontext kann die ECM dazu dienen, die Zellmigration zu blockieren oder zu erleichtern (Stufe 2 und 3). Indem sie an Signalmoleküle von Wachstumsfaktoren bindet und deren freie Diffusion verhindert, fungiert die ECM als Senke für diese Signale und trägt zur Bildung eines Konzentrationsgradienten bei (Stufe 4). Bestimmte ECM-Komponenten, darunter Heparansulfat-Proteoglykane und der Hyaluronsäurerezeptor CD44, können selektiv an verschiedene Wachstumsfaktoren binden und als Signal-Corezeptor (Stufe 5) oder Presenter (Stufe 6) fungieren und die Richtung der Zell-Zell-Kommunikation mitbestimmen (Lu et al., 2011). Die ECM leitet auch Signale an die Zelle weiter, indem sie ihre endogenen Wachstumsfaktordomänen (nicht abgebildet) oder funktionelle Fragmentderivate verwendet, nachdem sie durch Proteasen wie MMPs prozessiert wurden (Stufe 7). Schließlich nehmen Zellen die biomechanischen Eigenschaften der ECM, einschließlich ihrer Steifigkeit, direkt wahr und ändern eine Vielzahl von Verhaltensweisen entsprechend (Stufe 8).(8)

ECM-Biomarker(7)

Serummarker der Kollagensynthese:

Serummarker des Kollagenabbaus:

Serummarker für die Hemmung des Abbaus:

Wichtige ECM-Proteine:

Die folgenden Targets stehen in direktem Zusammenhang mit der Forschung an ECM. Suchen Sie nach Antikörpern, Kits, Reagenzien und anderen Produkten.

Typ 1 Kollagen Antikörper

Kollagen ist das am häufigsten vorkommende faserige Protein innerhalb der interstitiellen ECM und macht bis zu 30 % der gesamten Proteinmasse eines mehrzelligen Tieres aus.(12)

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
ReaktivitätCow, Human, Mammalian, Mouse, Rat
KlonalitätPolyclonal
ApplikationELISA, IHC, IP, WB
Kat. Nr.ABIN5596819
Menge100 μg
ReaktivitätCow, Deer, Human, Pig, Rabbit, Rat
KlonalitätMonoclonal
ApplikationELISA, IF, IHC, IHC (fro), IHC (p), IHC (pfa)
Kat. Nr.ABIN957814
Menge50 μL
ReaktivitätCow, Human, Mammalian, Mouse, Rat
KlonalitätPolyclonal
ApplikationELISA, IHC, IP, WB
Kat. Nr.ABIN5596823
Menge50 μg

Fibronectin Antikörper

Der Aufbau der Matrix wird in der Regel durch die Bindung von ECM-Glykoproteinen an Zelloberflächenrezeptoren initiiert, z. B. durch die Bindung von Fibronectin (FN)-Dimeren an α5β1-Integrin.(11)

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
ReaktivitätCow, Human, Monkey, Mouse, Rat
KlonalitätPolyclonal
ApplikationELISA, IHC, IP, WB
Kat. Nr.ABIN5596762
Menge100 μg
ReaktivitätHuman
KlonalitätMonoclonal
ApplikationEIA, FACS, IF, IHC (p), WB
Kat. Nr.ABIN1107234
Menge0.1 mL
ReaktivitätHuman, Mouse, Rat
KlonalitätPolyclonal
ApplikationIF (cc), IF (p)
Kat. Nr.ABIN671653
Menge100 μL

Laminin Antikörper

Laminin ist ein wichtiger Regulator der extrazellulären Matrix für Zelladhäsion, Migration, Differenzierung und Proliferation.(10)/

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
ReaktivitätHuman
KlonalitätPolyclonal
ApplikationWB
Kat. Nr.ABIN3042862
Menge100 μg
ReaktivitätHuman, Mouse
KlonalitätPolyclonal
ApplikationIF, IHC, ELISA
Kat. Nr.ABIN1534452
Menge100 μg
ReaktivitätHuman, Mouse
KlonalitätPolyclonal
ApplikationELISA, IF, IHC (p)
Kat. Nr.ABIN6281996
Menge50 μL

MMP1 (Collagenase-1) Antikörper

Beteiligter am ECM-Abbau. EMC-Ziele sind: Kollagene I, II, III, VII und X; Gelatine; Aggrecan; Entactin; Tenascin; Perlecan(9)

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
ReaktivitätHuman
KlonalitätMonoclonal
ApplikationICC, FACS, IHC, ELISA, WB
Kat. Nr.ABIN969287
Menge100 μL
ReaktivitätHuman
KlonalitätPolyclonal
ApplikationWB
Kat. Nr.ABIN3043405
Menge100 μg

Referenzen

  • (1) Hubmacher D, Apte SS. The biology of the extracellular matrix: novel insights. Curr Opin Rheumatol. 2013 Jan;25(1):65-70. doi: 10.1097/BOR.0b013e32835b137b. PMID: 23143224; PMCID: PMC3560377.
  • (2) Sottile J. and Hocking D. 2002. Fibronectin polymerization regulates the composition and stability of extracellular matrix fibrils and cell-matrix adhesions. Mol. Biol. Cell. 13, 3546-3559.
  • (3) Daley W. et al. 2007. Extracellular matrix dynamics in development and regenerative medicine. J. Cell Sci. 121, 255-264.
  • (4) Hynes R. and Naba. 2011. Overview of the matrisome-an inventory of extracellular matrix constituents and functions. Cold Spring Harb Perspect Biol. doi:10.1101.
  • (5) Taipale J. and Keski-Oja J. 1997. Growth factors in the extracellular matrix. FASEB J. 11, 51-59.
  • (6) Ballestrem C. et al. 2004. Interplay between the actin cytoskeleton, focal adhesions and microtubules. Cell Motility. Ed Anne Ridley, Michelle Peckham and Peter Clark. 75-99.
  • (7) Begoña López, Arantxa González, Javier Díez. Circulating Biomarkers of Collagen Metabolism in Cardiac Diseases. 2010;121:1645–1654.
  • (8) Lu P, Weaver VM, Werb Z. The extracellular matrix: a dynamic niche in cancer progression. J Cell Biol. 2012 Feb 20;196(4):395-406. doi: 10.1083/jcb.201102147. PMID: 22351925; PMCID: PMC3283993.
  • (9) Lu P, Takai K, Weaver VM, Werb Z. Extracellular matrix degradation and remodeling in development and disease. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Dec 1;3(12):a005058. doi: 10.1101/cshperspect.a005058. PMID: 21917992; PMCID: PMC3225943.
  • (10) Hamill KJ, Kligys K, Hopkinson SB, Jones JC. Laminin deposition in the extracellular matrix: a complex picture emerges. J Cell Sci. 2009 Dec 15;122(Pt 24):4409-17. doi: 10.1242/jcs.041095. PMID: 19955338; PMCID: PMC2787456.
  • (11) Singh P, Carraher C, Schwarzbauer JE. Assembly of fibronectin extracellular matrix. Annu Rev Cell Dev Biol. 2010;26:397-419. doi: 10.1146/annurev-cellbio-100109-104020. PMID: 20690820; PMCID: PMC3628685.
  • (12) Frantz C, Stewart KM, Weaver VM. The extracellular matrix at a glance. J Cell Sci. 2010 Dec 15;123(Pt 24):4195-200. doi: 10.1242/jcs.023820. PMID: 21123617; PMCID: PMC2995612.
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