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Extrazelluläre Matrix

Extrazelluläre Matrix (ECM) hat sowohl strukturelle als auch regulatorische Aufgaben. Die biologische Regulierung durch die ECM entwickelt sich zu einem wichtigen Forschungsgebiet, das von mehreren neuen Richtungen angetrieben wird. Als entscheidender Modulator des Zellverhaltens hat die ECM eine außerordentlich hohe Relevanz und translationale Bedeutung für menschliche Krankheiten und eröffnet neue Möglichkeiten für das mechanistische Verständnis der Krankheitspathogenese sowie der Behandlung. Die Bildung der extrazellulären Matrix (ECM) erfordert die Sekretion von ECM-Proteinen durch die Zellen. Der Aufbau erfolgt nach einem strengen hierarchischen Muster, das mit der Ablagerung von Fibronektinfilamenten an der Zelloberfläche beginnt, ein Prozess, der als Fibrillogenese bekannt ist. Zellen bauen die ECM durch Abbau- und Wiederaufbaumechanismen immer wieder um, wobei die dynamische Natur der ECM besonders während der Entwicklung, der Wundheilung und bestimmter Krankheitszustände deutlich wird. Es wird geschätzt, dass es über 300 Proteine gibt, die die Säugetier-ECM oder das "Kern-Matrisom" bilden, und dies schließt die große Anzahl von ECM-assoziierten Proteinen nicht mit ein. Zellen interagieren mit der ECM über Rezeptoren wie Integrine und Syndecane, was zur Transduktion zahlreicher Signale führt, die wichtige zelluläre Prozesse wie Differenzierung, Proliferation, Überleben und Motilität von Zellen regulieren. Es wurde auch gezeigt, dass die ECM Wachstumsfaktoren wie VEGF, HGF und BMPs bindet, von denen angenommen wird, dass sie Wachstumsfaktorgradienten erzeugen, die die Musterbildung während der Entwicklung regulieren. Viele der ECM-regulierten Zellprozesse laufen über eine Reorganisation des Aktin- und Mikrotubuli-Zytoskeletts.

Hier finden Sie eine Liste wichtiger Antikörper, Reagenzien, Kits und anderer Werkzeuge, die Sie für Ihre Forschung im Bereich der ECM benötigen, sowie weitere Ressourcen zum Thema.

Mechanismen der ECM-Funktion

Mechanismen der ECM-Funktion - antibodies-online.com

Die vielfältigen Funktionen der ECM hängen von ihren vielfältigen physikalischen, biochemischen und biomechanischen Eigenschaften ab. Die Verankerung an der Basalmembran ist für verschiedene biologische Prozesse essentiell, darunter die asymmetrische Zellteilung in der Stammzellbiologie und die Aufrechterhaltung der Gewebepolarität (Stadium 1). Je nach Kontext kann die ECM dazu dienen, die Zellmigration zu blockieren oder zu erleichtern (Stufe 2 und 3). Indem sie an Signalmoleküle von Wachstumsfaktoren bindet und deren freie Diffusion verhindert, fungiert die ECM als Senke für diese Signale und trägt zur Bildung eines Konzentrationsgradienten bei (Stufe 4). Bestimmte ECM-Komponenten, darunter Heparansulfat-Proteoglykane und der Hyaluronsäurerezeptor CD44, können selektiv an verschiedene Wachstumsfaktoren binden und als Signal-Corezeptor (Stufe 5) oder Presenter (Stufe 6) fungieren und die Richtung der Zell-Zell-Kommunikation mitbestimmen (Lu et al., 2011). Die ECM leitet auch Signale an die Zelle weiter, indem sie ihre endogenen Wachstumsfaktordomänen (nicht abgebildet) oder funktionelle Fragmentderivate verwendet, nachdem sie durch Proteasen wie MMPs prozessiert wurden (Stufe 7). Schließlich nehmen Zellen die biomechanischen Eigenschaften der ECM, einschließlich ihrer Steifigkeit, direkt wahr und ändern eine Vielzahl von Verhaltensweisen entsprechend (Stufe 8).

ECM-Biomarker(7)

Serummarker der Kollagensynthese:

Serummarker des Kollagenabbaus:

Serummarker für die Hemmung des Abbaus:

Wichtige ECM-Proteine:

Die folgenden Targets stehen in direktem Zusammenhang mit der Forschung an ECM. Suchen Sie nach Antikörpern, Kits, Reagenzien und anderen Produkten.

Typ 1 Kollagen Antikörper

Kollagen ist das am häufigsten vorkommende faserige Protein innerhalb der interstitiellen ECM und macht bis zu 30 % der gesamten Proteinmasse eines mehrzelligen Tieres aus.

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
Reaktivität Cow, Human, Mammalian, Mouse, Rat
Klonalität Polyclonal
Applikation ELISA, IHC, IP, WB
Kat. Nr. ABIN5596819
Menge 100 μg
Datenblatt Datenblatt
Reaktivität Cow, Human, Mammalian, Mouse, Rat
Klonalität Polyclonal
Applikation ELISA, IHC, IP, WB
Kat. Nr. ABIN5596823
Menge 50 μg
Datenblatt Datenblatt

Fibronectin Antikörper

Der Aufbau der Matrix wird in der Regel durch die Bindung von ECM-Glykoproteinen an Zelloberflächenrezeptoren initiiert, z. B. durch die Bindung von Fibronectin (FN)-Dimeren an α5β1-Integrin.

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
Reaktivität Cow, Human, Monkey, Mouse, Rat
Klonalität Polyclonal
Applikation ELISA, IHC, IP, WB
Kat. Nr. ABIN5596762
Menge 100 μg
Datenblatt Datenblatt
Reaktivität Human
Klonalität Monoclonal
Applikation EIA, FACS, IF, IHC (p), WB
Kat. Nr. ABIN1107234
Menge 0.1 mL
Datenblatt Datenblatt
Reaktivität Cow, Human, Mouse, Rat
Klonalität Polyclonal
Applikation IF (cc), IF (p)
Kat. Nr. ABIN671653
Menge 100 μL
Datenblatt Datenblatt

Laminin Antikörper

Laminin ist ein wichtiger Regulator der extrazellulären Matrix für Zelladhäsion, Migration, Differenzierung und Proliferation.

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
Reaktivität Human, Mouse
Klonalität Polyclonal
Applikation IF, IHC, ELISA
Kat. Nr. ABIN1534452
Menge 100 μg
Datenblatt Datenblatt
Reaktivität Human, Mouse
Klonalität Polyclonal
Applikation ELISA, IF, IHC (p)
Kat. Nr. ABIN6281996
Menge 50 μL
Datenblatt Datenblatt

MMP1 (Collagenase-1) Antikörper

Beteiligter am ECM-Abbau. EMC-Ziele sind: Kollagene I, II, III, VII und X; Gelatine; Aggrecan; Entactin; Tenascin; Perlecan

Produkt
Reaktivität
Klonalität
Applikation
Kat. Nr.
Menge
Datenblatt
Reaktivität Human
Klonalität Monoclonal
Applikation ICC, FACS, IHC, ELISA, WB
Kat. Nr. ABIN969287
Menge 100 μL
Datenblatt Datenblatt
Reaktivität Human
Klonalität Polyclonal
Applikation WB
Kat. Nr. ABIN3043405
Menge 100 μg
Datenblatt Datenblatt

Referenzen

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Lu, Weaver, Werb: "The extracellular matrix: a dynamic niche in cancer progression." in: The Journal of cell biology, Vol. 196, Issue 4, pp. 395-406, (2012) (PubMed).

Lu, Takai, Weaver, Werb: "Extracellular matrix degradation and remodeling in development and disease." in: Cold Spring Harbor perspectives in biology, Vol. 3, Issue 12, (2012) (PubMed).

Hamill, Kligys, Hopkinson, Jones: "Laminin deposition in the extracellular matrix: a complex picture emerges." in: Journal of cell science, Vol. 122, Issue Pt 24, pp. 4409-17, (2010) (PubMed).

Singh, Carraher, Schwarzbauer: "Assembly of fibronectin extracellular matrix." in: Annual review of cell and developmental biology, Vol. 26, pp. 397-419, (2010) (PubMed).

Frantz, Stewart, Weaver: "The extracellular matrix at a glance." in: Journal of cell science, Vol. 123, Issue Pt 24, pp. 4195-200, (2011) (PubMed).

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