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p53 wird von der Lysin-Demethylase LSD1 reguliert

Der Tumorsuppressor und Transkriptionsaktivator wird von mehreren post-translatorischen Modifikationen reguliert. Darunter auch die . Die der ist - wir kürzlich gezeigt wurde - reversibel. Es ist aber nicht bekannt, ob auch Proteine, die keine sind, demethyliert werden können.

J. Huang vom Wistar Institut in Philadelphia (USA) wies jetzt mit Kollegen aus den USA und Wien nach, daß die Histon-Lysin-spezifische Demethylase in menschlichen Zellen mit interagiert um die von eingeleiteten Transkriptionsaktivierungen zu hemmen, sowie die von geförderte . Die Forscher entdeckten, daß in vitro sowohl Monomethylierungen (K370me1) als auch Dimethylierungen (K370me2) von der Smyd2-abhängigen Monomethylierungsstelle K370 entfernt.
In Vivo zeigt jedoch bei K370 eine starke Präferenz für die Entfernung von Dimethylierungen. Die Entfernung wird von einer speziellen, allerdings sonst unbekannten Methyltransferase ausgeführt.

Die Ergebnisse der Wissenschaftler legen nahe, daß K370me2 eine zu K370me1 unterschiedliche Rolle in der Regulation von inne hat. K370me1 hemmt die Funktion von , wohingegen K370me2 die Assoziation mit dem Koaktivator () über Tandem-Tudor-Domänen des fördert.
hemmt die Funktion von also durch die Hemmunng seiner Interaktion mit . Diese Beobachtungen zeigen, daß von Lysinmethylierung und -demethylierung dynamisch reguliert wird. Der Methylierungsstatus eines einzigen führt zu einem bestimmten regulatorischen Ergebnis. Lysinmethylierung bietet daher eine ähnliche regulatorische Komplexität sowohl für , als auch für nicht-Histone.

Folgende Antikörper finden Sie hierzu auf antikoerper-online.de:

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