Amyotrophe Lateralsklerose

Amyotrophe Lateralsklerose (ALS) ist eine spät auftretende, tödlich verlaufende Erkrankung der Motoneuronen (MND) mit einer Häufigkeit von etwa 1-5/100.000. Sie wurde erstmals 1869 von dem französischen Neurologen Jean-Martin Charcot beschrieben (Charcot-Krankheit) und wurde Ende 1930 bekannt, als bei dem Baseballspieler Lou Gehrig die Krankheit diagnostiziert wurde (Lou-Gehrig-Krankheit).

Die meisten ALS-Fälle treten sporadisch auf (SALS), aber 5-10 % der Fälle sind familiäre ALS (FALS) mit einer zugrunde liegenden genetischen Ursache. Typischerweise treten die Symptome bei SALS im Alter von etwa 60 Jahren und bei FALS im Alter von etwa 50 Jahren auf. Sowohl SALS als auch FALS werden durch eine fortschreitende Degeneration der kortikalen und spinalen Motoneuronen verursacht, die zu Lähmungen und schließlich zum Versagen der Atmung aufgrund von Muskelschwäche führen. Mutationen in zahlreichen Genen wurden mit Mechanismen in Verbindung gebracht, die eine neuronale Degeneration verursachen, wie z. B. eine RNA-Dysregulation, eine gestörte Proteinhomöostase oder die Bildung von zytoplasmatischen Aggregaten. Viele dieser genetischen Merkmale sind auch bei der eng verwandten Krankheit Frontotemporale Demenz (FTD) zu finden. Nicht-neuronale Zellen wie Astrozyten und Mikroglia verschlimmern die Neurodegeneration durch die Sekretion neurotoxischer Mediatoren und die Modulation der Expression von Glutamatrezeptoren. Funktionsstörungen von Oligodendrozyten und Schwann-Zellen führen zur Schädigung des Myelins.

Neben der genetischen Veranlagung wird angenommen, dass auch Umweltfaktoren zur Entstehung von ALS beitragen, da sich die Krankheit typischerweise im Erwachsenenalter manifestiert. Zu den vermuteten Risikofaktoren gehören unter anderem Rauchen, Kopftrauma, sportliche Veranlagung und neurotoxische Chemikalien, z. B. b-N-Methylamino-L-Alanin (BMMA).

Bislang gibt es keine wirksame Behandlung für ALS. Die wichtigsten Optionen sind neuroprotektive Behandlung, symptomatische und unterstützende Behandlung sowie einige unbewiesene krankheitsmodifizierende Therapien wie Stammzellentransplantation und Gentherapie.

Amyotrophic lateral sclerosis (ALS) is a late-onset fatal motor neuron disease (MND) with an incidence of about 1-5/100,000 that was first described in 1869 by the French neurologist Jean-Martin Charcot (Charcot disease) and became well known in the late 1930 when baseball player Lou Gehrig was diagnosed with it (Lou Gehrig’s disease).

Most ALS cases are sporadic (SALS), but 5–10% of the cases are familial ALS (FALS) with an underlying genetic cause. Typically, symptoms emerge around 60 years of age for SALS and around 50 years for FALS. Both SALS and FALS caused by a progressive degeneration of cortical and spinal motor neurons, leading to paralysis and ultimately respiratory failure because of muscle impairment. Mutations in numerous genes have been associated with mechanisms causing neuronal degeneration such as RNA dysregulation, impaired protein homeostasis, or the formation of cytoplasmic aggregates. Many of these genetic marks are shared with the closely related disease frontotemporal dementia (FTD). Non-neuronal cells, such as astrocytes and microglia, exacerbate neurodegeneration via the secretion of neurotoxic mediators and the modulation of glutamate receptor expression. Dysfunction of oligodendrocytes and Schwann cells cause damage to the myelin.

Besides genetic predisposition, environmental factors are thought to contribute to developing ALS given that the disease typically manifests in adulthood. Suspected risk factors among others include smoking, head trauma, athletic propensity, and neurotoxic chemicals, e.g. b-N-methylamino-L-alanine (BMMA).

So far, there is no effective treatment for ALS. The principal options are neuroprotective treatment, symptomatic and supportive treatment as well as some unproven disease-modifying therapies such as stem cell transplantation and gene therapy.

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Key factors in Amyotrophic Lateral Sclerosis:

• C9ORF72
• SOD1
• TDP-43
• FUS

Important Targets Related to Amyotrophic Lateral Sclerosis

More than 140 genes have been identified to cause, to be associated with ALS, or to influence disease progression, including:

• ANG
• ANXA11
• APOA1
• ATXN2
• C9ORF72
• CFAP410
• CHCHD10
• CHMP2B
• DCTN1
• SLC1A2
• ELP3
• ERBB4
• EWSR1
• FIG4

• FUS
• G3BP1
• GLE1
• HNRNPA1
• HNRNPA2B1
• ITGA5
• KIF5A
• MATR3
• SLC16A1
• NEFH
• NEK1
• PIKFYVE
• OPTN
• PFN1

• PRPH
• SETX
• SOD1
• SPG11
• SQSTM1
• TAF15
• TBK1
• TIA1
• TDP-43/TARDBP
• TREM2
• TUBA4A
• UNC13A
• VAPB
• VCP

C9ORF72

C9ORF72 is a protein abundant in neurons that part of the C9ORF7-SMCR protein complex. It is thought to have guanine nucleotide exchange factor activity, regulate autophagy, and to play a role in endosomal trafficking. Mutations in the C9orf72 gene are most frequently associated with ALS (up to 50% of FALS and 10% of SALS cases).

Three mechanisms are thought to contribute to the ALS pathology depending on C9ORF72 mutations. Firstly, the expansion of a GGGGCC repeat within the C9orf72 promotor leads to decreased protein expression and consequently a loss of function. Secondly, the accumulation of GGGGCC repeat-containing RNA transcripts leads to the formation of toxic RNA aggregates which further sequester additional RNA-binding proteins and lead to dysregulation of the protein homeostasis and the formation of stress granules. And thirdly, a toxic gain of function when the GGGGCC hexanucleotide repeats are translated into dipeptide repeat (DPR) containing proteins. These poly-GA, poly-GP, poly-GR, poly-PA, and poly-PR peptides (depending on the reading frame) form DPR inclusions that impair nucleocytoplasmic transport and can cause neurodegeneration. These proposed mechanisms are not mutually exclusive an their relative contributions are still being investigated.

C9ORF72 Antibodies

Produkt

Reaktivität

Klonalität

Applikation

Kat. Nr.

Menge

anti-C9ORF72 Antikörper (AA 1-230)

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, IHC, IF

Kat. Nr. ABIN7266391

Menge 100 μL

anti-C9ORF72 Antikörper (AA 138-430)

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation ELISA, IHC, IF

Kat. Nr. ABIN7154647

Menge 100 μg

anti-C9ORF72 Antikörper (AA 391-481)

Reaktivität Human, Mouse, Rat

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, ELISA, FACS, IF (cc), IF (p), ICC, IHC (p), IHC (fro)

Kat. Nr. ABIN1386141

Menge 100 μL

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SOD1

Genetic studies have identified mutations in superoxide dismutase (SOD1) as the second-most common cause for FALS with a proportion of 10-20%.

SOD1 is a highly expressed primarily cytosolic enzyme that catalyzes the conversion of superoxide into hydrogen peroxide and oxygen. Mutant SOD1 binds to mitochondria and compromises respiration by blocking protein import. This causes oxidative stress, an imbalance in the cellular Ca2+ homeostasis, the formation of intracellular aggregates and stress granules. These aggregates lead to neurofilament aggregation and adversely affect axonal transport processes. Ultimately, mutant SOD1 can induce apoptosis via Bcl-2 inhibition.

SOD1 Antibodies

Produkt

Reaktivität

Klonalität

Applikation

Kat. Nr.

Menge

anti-SOD1 Antikörper

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, ELISA, IHC (p)

Kat. Nr. ABIN2854793

Menge 100 μL

anti-SOD1 Antikörper (C-Term)

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, IHC (fro)

Kat. Nr. ABIN2854826

Menge 100 μL

anti-SOD1 Antikörper (AA 6-100)

Reaktivität Human, Mouse, Rat

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, ELISA, ICC, IHC (p), FACS, IHC (fro), IF (p), IF (cc)

Kat. Nr. ABIN2179338

Menge 100 μL

anti-SOD1 Antikörper

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, ELISA, IHC, IP

Kat. Nr. ABIN361646

Menge 100 μg

See all available SOD1 products

TDP-43

Mutations in the TAR-DNA binding protein 43 kDa (TDP-43), encoded by the TARDBP gene, are less common than the C9ORF72 DPR or the SOD1 mutations. However, its mislocalization to the cytoplasm is a characteristic feature in many ALS cases.

TDP-43 is an essential DNA- and RNA-binding nuclear protein involved in regulating transcription, modulating gene splicing, RNA metabolism, and stress granules. In both familial and sporadic ALS and other neurodegenerative diseases such as the closely related Frontotemporal Dementia (FTD) or Alzheimer's Disease (AD), mutated TDP-43 forms are a major component of the insoluble ubiquitinated protein aggregates in the cytoplasm. These TDP-43 aggregates sequester miRNAs and proteins, thus impairing protein homeostasis. Dysregulation of nuclear-encoded mitochondrial proteins leads to mitochondrial dysfunction and oxidative stress.

Knocking down TDP-43 is not a viable therapeutic approach because of the proteins’ critical cellular function. It has however been shown that decreasing ataxin 2 (ATXN2) expression using antisense oligonucleotides (ASOs) also reduces TDP-43 toxicity.

TDP-43/TARDBP Antibodies

Produkt

Reaktivität

Klonalität

Applikation

Kat. Nr.

Menge

anti-TARDBP Antikörper

Reaktivität Human

Klonalität Monoclonal

Applikation WB, IHC, IF

Kat. Nr. ABIN7270730

Menge 100 μL

anti-TARDBP Antikörper

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, IF, ICC, IHC (p)

Kat. Nr. ABIN2854799

Menge 100 μL

anti-TARDBP Antikörper (AA 1-396)

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, IHC, ELISA, IF

Kat. Nr. ABIN7171509

Menge 100 μg

anti-TARDBP Antikörper (AA 1-260)

Reaktivität Human

Klonalität Monoclonal

Applikation WB, IHC, ELISA

Kat. Nr. ABIN933743

Menge 100 μL

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FUS

Similar to TDP-43, fused in sarcoma (FUS) is an RNA-binding protein involved in transcription an RNA processing. Consistent with its function, wild type FUS is located in the nucleus. In ALS however, mutated forms of the protein are mislocalized to the cytoplasm. Here, gain of function mutations can cause aggregation of FUS and associated RNA binding proteins, thus leading to an imbalance in protein homeostasis, RNA dysregulation, and the formation of stress granules which ultimately lead to motor neuron loss.

FUS mutations are present in approximately 5% of FALS and less than 2% of SALS cases. They are frequently associated with early-onset ALS. Because of the dose-dependent toxic effect of mutated FUS variants the protein is a potential therapeutic target for antisense oligonucleotide silencing.

FUS Antibodies

Produkt

Reaktivität

Klonalität

Applikation

Kat. Nr.

Menge

anti-FUS Antikörper (AA 1-198)

Reaktivität Human

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, ELISA, IHC, IF

Kat. Nr. ABIN7168366

Menge 100 μg

anti-FUS Antikörper (N-Term)

Reaktivität Human, Mouse

Klonalität Polyclonal

Applikation WB, IHC

Kat. Nr. ABIN633339

Menge 100 μL

anti-FUS Antikörper

Reaktivität Human, Mouse

Klonalität Polyclonal

Applikation ELISA, IHC

Kat. Nr. ABIN7244078

Menge 200 μL

See all available FUS products

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References

1. Elden, Kim, Hart, Chen-Plotkin, Johnson, Fang, Armakola, Geser, Greene, Lu, Padmanabhan, Clay-Falcone, McCluskey, Elman, Juhr, Gruber, Rüb, Auburger, Trojanowski, Lee, Van Deerlin, Bonini, Gitler: "Ataxin-2 intermediate-length polyglutamine expansions are associated with increased risk for ALS." in: Nature, Vol. 466, Issue 7310, pp. 1069-75, (2010) (PubMed).
2. Zarei, Carr, Reiley, Diaz, Guerra, Altamirano, Pagani, Lodin, Orozco, Chinea: "A comprehensive review of amyotrophic lateral sclerosis." in: Surgical neurology international, Vol. 6, pp. 171, (2015) (PubMed).
3. Aditi, Glass, Dawson, Wente: "An amyotrophic lateral sclerosis-linked mutation in GLE1 alters the cellular pool of human Gle1 functional isoforms." in: Advances in biological regulation, Vol. 62, pp. 25-36, (2017) (PubMed).
4. Taylor, Brown, Cleveland: "Decoding ALS: from genes to mechanism." in: Nature, Vol. 539, Issue 7628, pp. 197-206, (2016) (PubMed).
5. Dugger, Dickson: "Pathology of Neurodegenerative Diseases." in: Cold Spring Harbor perspectives in biology, Vol. 9, Issue 7, (2018) (PubMed).
6. Freibaum, Taylor: "The Role of Dipeptide Repeats in C9ORF72-Related ALS-FTD." in: Frontiers in molecular neuroscience, Vol. 10, pp. 35, (2017) (PubMed).
7. Becker, Huang, Bieri, Ma, Knowles, Jafar-Nejad, Messing, Kim, Soriano, Auburger, Pulst, Taylor, Rigo, Gitler: "Therapeutic reduction of ataxin-2 extends lifespan and reduces pathology in TDP-43 mice." in: Nature, Vol. 544, Issue 7650, pp. 367-371, (2017) (PubMed).
8. Gao, Almeida, Lopez-Gonzalez: "Dysregulated molecular pathways in amyotrophic lateral sclerosis-frontotemporal dementia spectrum disorder." in: The EMBO journal, Vol. 36, Issue 20, pp. 2931-2950, (2017) (PubMed).
9. Nguyen, Van Broeckhoven, van der Zee: "ALS Genes in the Genomic Era and their Implications for FTD." in: Trends in genetics : TIG, Vol. 34, Issue 6, pp. 404-423, (2019) (PubMed).
10. Oskarsson, Gendron, Staff: "Amyotrophic Lateral Sclerosis: An Update for 2018." in: Mayo Clinic proceedings, Vol. 93, Issue 11, pp. 1617-1628, (2019) (PubMed).
11. Butti, Patten: "RNA Dysregulation in Amyotrophic Lateral Sclerosis." in: Frontiers in genetics, Vol. 9, pp. 712, (2018) (PubMed).
12. Konopka, Whelan, Jamali, Perri, Shahheydari, Toth, Parakh, Robinson, Cheong, Mehta, Vidal, Ragagnin, Khizhnyak, Jagaraj, Galper, Grima, Deva, Shadfar, Nicholson, Yang, Cutts, Horejsi, Bell, Walker, Blair, Atkin: "Impaired NHEJ repair in amyotrophic lateral sclerosis is associated with TDP-43 mutations." in: Molecular neurodegeneration, Vol. 15, Issue 1, pp. 51, (2021) (PubMed).
13. Marmor-Kollet, Siany, Kedersha, Knafo, Rivkin, Danino, Moens, Olender, Sheban, Cohen, Dadosh, Addadi, Ravid, Eitan, Toth Cohen, Hofmann, Riggs, Advani, Higginbottom, Cooper-Knock, Hanna, Merbl, Van Den Bosch, Anderson, Ivanov, Geiger, Hornstein: "Spatiotemporal Proteomic Analysis of Stress Granule Disassembly Using APEX Reveals Regulation by SUMOylation and Links to ALS Pathogenesis." in: Molecular cell, Vol. 80, Issue 5, pp. 876-891.e6, (2020) (PubMed).
14. Dudman, Qi: "Stress Granule Dysregulation in Amyotrophic Lateral Sclerosis." in: Frontiers in cellular neuroscience, Vol. 14, pp. 598517, (2020) (PubMed).
15. Kiernan, Vucic, Talbot, McDermott, Hardiman, Shefner, Al-Chalabi, Huynh, Cudkowicz, Talman, Van den Berg, Dharmadasa, Wicks, Reilly, Turner: "Improving clinical trial outcomes in amyotrophic lateral sclerosis." in: Nature reviews. Neurology, Vol. 17, Issue 2, pp. 104-118, (2021) (PubMed).
16. Zuo, Zhou, Li, Wu, Chen, Luo, Zhang, Liang, Esteban, Zhou, Fu: "TDP-43 aggregation induced by oxidative stress causes global mitochondrial imbalance in ALS." in: Nature structural & molecular biology, Vol. 28, Issue 2, pp. 132-142, (2021) (PubMed).
17. Raffaele, Boccazzi, Fumagalli: "Oligodendrocyte Dysfunction in Amyotrophic Lateral Sclerosis: Mechanisms and Therapeutic Perspectives." in: Cells, Vol. 10, Issue 3, (2021) (PubMed).
18. Xie, Zhao, Bosco, Nguyen, Wu: "Microglial TREM2 in amyotrophic lateral sclerosis." in: Developmental neurobiology, Vol. 82, Issue 1, pp. 125-137, (2022) (PubMed).
19. Xie, Liu, Zhao, Zhang, Bosco, Pang, Zhong, Sheth, Martens, Zhao, Liu, Zhuang, Wang, Dickson, Mattson, Bu, Wu: "TREM2 interacts with TDP-43 and mediates microglial neuroprotection against TDP-43-related neurodegeneration." in: Nature neuroscience, Vol. 25, Issue 1, pp. 26-38, (2022) (PubMed).
20. Korobeynikov, Lyashchenko, Blanco-Redondo, Jafar-Nejad, Shneider: "Antisense oligonucleotide silencing of FUS expression as a therapeutic approach in amyotrophic lateral sclerosis." in: Nature medicine, Vol. 28, Issue 1, pp. 104-116, (2022) (PubMed).
21. Garbuzova-Davis, Willing, Borlongan: "Apolipoprotein A1 Enhances Endothelial Cell Survival in an In Vitro Model of ALS." in: eNeuro, Vol. 9, Issue 4, (2022) (PubMed).
22. Chiot, Roemer, Ryner, Bogachuk, Emberley, Brownell, Jimenez, Leviten, Woltjer, Dickson, Steinman, Ajami: "Elevated α5 integrin expression on myeloid cells in motor areas in amyotrophic lateral sclerosis is a therapeutic target." in: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Vol. 120, Issue 32, pp. e2306731120, (2023) (PubMed).

Dr. Stefan Pellenz, PhD

Alumnus of antibodies-online.com

Goal-oriented, time line driven scientist, proficiently trained in different academic institutions in Germany, France and the USA. Experienced in the life sciences e-commerce environment with a focus on product development and customer relation management.

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Wichtige Targets im Zusammenhang mit der Amyotrophen Lateralsklerose

Mehr als 140 Gene wurden identifiziert, die ALS verursachen, mit ihr in Verbindung stehen oder das Fortschreiten der Krankheit beeinflussen, darunter:

C9ORF72

C9ORF72 ist ein in Neuronen häufig vorkommendes Protein, das Teil des C9ORF7-SMCR-Proteinkomplexes ist. Man nimmt an, dass es eine Aktivität als Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor hat, die Autophagie reguliert und eine Rolle beim endosomalen Transport spielt. Mutationen im C9orf72-Gen werden am häufigsten mit ALS in Verbindung gebracht (bis zu 50 % der FALS- und 10 % der SALS-Fälle).

Abhängig von den C9ORF72-Mutationen werden drei Mechanismen vermutet, die zur ALS-Pathologie beitragen. Erstens führt die Expansion eines GGGGCC-Repeats innerhalb des C9orf72-Promotors zu einer verminderten Proteinexpression und folglich zu einem Funktionsverlust. Zweitens führt die Anhäufung von GGGGCC-Repeat-haltigen RNA-Transkripten zur Bildung von toxischen RNA-Aggregaten, die weitere RNA-bindende Proteine sequestrieren und zu einer Dysregulation der Proteinhomöostase und der Bildung von Stressgranula führen. Und drittens kommt es zu einem toxischen Funktionsgewinn, wenn die GGGGCC-Hexanukleotidwiederholungen in Dipeptidwiederholungen (DPR) enthaltende Proteine übersetzt werden. Diese Poly-GA-, Poly-GP-, Poly-GR-, Poly-PA- und Poly-PR-Peptide (je nach Leseraster) bilden DPR-Einschlüsse, die den nukleozytoplasmatischen Transport beeinträchtigen und Neurodegeneration verursachen können. Diese vorgeschlagenen Mechanismen schließen sich nicht gegenseitig aus, und ihre jeweiligen Beiträge werden noch untersucht.

C9ORF72 Antibodies

SOD1

Genetische Studien haben Mutationen in der Superoxiddismutase (SOD1) als zweithäufigste Ursache für FALS mit einem Anteil von 10-20% identifiziert.

SOD1 ist ein hochexprimiertes, hauptsächlich zytosolisches Enzym, das die Umwandlung von Superoxid in Wasserstoffperoxid und Sauerstoff katalysiert. Mutiertes SOD1 bindet an Mitochondrien und beeinträchtigt die Atmung, indem es den Proteinimport blockiert. Dies führt zu oxidativem Stress, einem Ungleichgewicht in der zellulären Ca2+-Homöostase und der Bildung von intrazellulären Aggregaten und Stressgranula. Diese Aggregate führen zur Neurofilament-Aggregation und beeinträchtigen die axonalen Transportprozesse. Letztlich kann mutiertes SOD1 über die Hemmung von Bcl-2 Apoptose auslösen.

SOD1 Antibodies

TDP-43

Mutationen im TAR-DNA-bindenden Protein 43 kDa (TDP-43), das vom TARDBP-Gen kodiert wird, sind weniger häufig als die C9ORF72 DPR oder die SOD1-Mutationen. Seine Fehllokalisierung ins Zytoplasma ist jedoch ein charakteristisches Merkmal bei vielen ALS-Fällen.

TDP-43 ist ein essentielles DNA- und RNA-bindendes Kernprotein, das an der Regulierung der Transkription, der Modulation des Genspleißens, des RNA-Stoffwechsels und der Stressgranula beteiligt ist. Sowohl bei der familiären und sporadischen ALS als auch bei anderen neurodegenerativen Erkrankungen wie der eng verwandten Frontotemporalen Demenz (FTD) oder der Alzheimer-Krankheit (AD) sind mutierte TDP-43-Formen ein Hauptbestandteil der unlöslichen ubiquitinierten Proteinaggregate im Zytoplasma. Diese TDP-43-Aggregate sequestrieren miRNAs und Proteine und beeinträchtigen so die Proteinhomöostase. Die Dysregulation von kernkodierten mitochondrialen Proteinen führt zu mitochondrialer Dysfunktion und oxidativem Stress.

Die Ausschaltung von TDP-43 ist aufgrund der kritischen zellulären Funktion des Proteins kein praktikabler therapeutischer Ansatz. Es hat sich jedoch gezeigt, dass die Verringerung der Expression von Ataxin 2 (ATXN2) mit Hilfe von Antisense-Oligonukleotiden (ASOs) auch die TDP-43-Toxizität verringert.

TDP-43/TARDBP Antibodies

FUS

Ähnlich wie TDP-43 ist FUS (fused in sarcoma) ein RNA-bindendes Protein, das an der Transkription und RNA-Verarbeitung beteiligt ist. Im Einklang mit seiner Funktion befindet sich FUS in der Wildform im Zellkern. Bei ALS sind mutierte Formen des Proteins jedoch ins Zytoplasma fehllokalisiert. Hier können Funktionsgewinn-Mutationen zu einer Aggregation von FUS und assoziierten RNA-bindenden Proteinen führen, was ein Ungleichgewicht in der Proteinhomöostase, eine RNA-Dysregulation und die Bildung von Stressgranula zur Folge hat, die letztlich zum Verlust von Motoneuronen führen.

FUS-Mutationen liegen bei etwa 5 % der FALS- und weniger als 2 % der SALS-Fälle vor. Sie werden häufig mit früh einsetzender ALS in Verbindung gebracht. Aufgrund der dosisabhängigen toxischen Wirkung mutierter FUS-Varianten ist das Protein ein potenzielles therapeutisches Ziel für das Silencing durch Antisense-Oligonukleotide.

FUS Antibodies

Dr. Stefan Pellenz, PhD

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Goal-oriented, time line driven scientist, proficiently trained in different academic institutions in Germany, France and the USA. Experienced in the life sciences e-commerce environment with a focus on product development and customer relation management.

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