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His Tag Antikörper

(His Tag)
His Tag Antibodies are commonly used in molecular biology and protein research. The His tag, which consists of a short sequence of histidine amino acids, is often added to recombinant proteins during their expression in host cells. This tag allows for easy purification and detection of the protein of interest using affinity chromatography and antibody-based assays. Here are some common applications of antibodies that detect His tags:
  • Protein Purification: His-tagged proteins can be purified using a technique called immobilized metal affinity chromatography (IMAC). In this method, a column containing metal ions (usually nickel or cobalt) is used to capture His-tagged proteins, which bind to the metal ions through the histidine residues. Antibodies that recognize the His tag can also be used in the purification process to ensure the specificity of the captured protein.
  • Protein Detection: Antibodies that specifically bind to His tags are used in techniques such as Western blotting and ELISA to detect the presence of His-tagged proteins in a sample. The antibody is typically conjugated with a detectable marker (such as an enzyme or a fluorescent molecule) that allows visualization and quantification of the target protein.

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His Tag Antikörper (Biotin) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon 6G2A9
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His Tag Antikörper (HRP) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon 6G2A9
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His Tag Antikörper (FITC) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon 6G2A9
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His Tag Antikörper (HRP) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon J099B12
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His Tag Antikörper (C-Term, Cytosolic) Primary Antibody Maus Maus Monoclonal Klon N144-14
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His Tag Antikörper (Biotin) Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (DyLight 488) Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (DyLight 549) Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (DyLight 649) Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (DyLight 680) Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (DyLight 800) Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (DyLight 405) Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (SureLight® R-PE) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon AD1-1-10
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His Tag Antikörper Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon AD1-1-10
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His Tag Antikörper (Biotin) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon AD1-1-10
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His Tag Antikörper (HRP) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon AD1-1-10
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His Tag Antikörper Primary Antibody Human, Maus, Ratte Maus Monoclonal Klon 17H03
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His Tag Antikörper Primary Antibody – Kaninchen Polyclonal
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His Tag Antikörper (FITC) Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon AD1-1-10
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His Tag Antikörper Primary Antibody – Maus Monoclonal Klon 16-002
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Maus
Klonalität
Monoclonal
Klon
J099B12
Konjugat
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IgG kappa
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Maus
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Maus
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AA 720-804, C-Term, Cytosolic
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Polyclonal
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Polyclonal
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Rockland 600-442-382
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Polyclonal
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DyLight 549
Isotyp
IgG
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Kaninchen
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Polyclonal
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Polyclonal
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IgG
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Polyclonal
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DyLight 800
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IgG
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Polyclonal
Konjugat
DyLight 405
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IgG
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Maus
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Monoclonal
Klon
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SureLight® R-PE
Isotyp
IgG1
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Maus
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Wirt
Maus
Klonalität
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Klon
AD1-1-10
Konjugat
HRP
Isotyp
IgG1
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Reaktivität
Human, Maus, Ratte
Wirt
Maus
Klonalität
Monoclonal
Klon
17H03
Konjugat
unconjugated
Isotyp
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Wirt
Kaninchen
Klonalität
Polyclonal
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Isotyp
Ig Fraction
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Monoclonal
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AD1-1-10
Konjugat
FITC
Isotyp
IgG1
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Maus
Klonalität
Monoclonal
Klon
16-002
Konjugat
unconjugated
Isotyp
IgG2b
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Aktuelle Publikationen für unsere His Tag Antikörper

Wang, Li, Yang, Yang, Gu, Du, Yang, Wen, Park, Huang, He: "Insecticidal activities of three recombinant venom proteins of the predatory stink bug, Arma custos." in: Pest management science, Vol. 80, Issue 12, pp. 6473-6482, (2024) (PubMed).

Keskin, Chen, Tsai, Du, Santos, Syu: "Reverse-Phase Protein Microarrays for Overexpressed Escherichia coli Lysates Reveal a Novel Tyrosine Kinase." in: Analytical chemistry, Vol. 96, Issue 21, pp. 8721-8729, (2024) (PubMed).

Winans, Wucher, Nadell: "Multispecies biofilm architecture determines bacterial exposure to phages." in: PLoS biology, Vol. 20, Issue 12, pp. e3001913, (2022) (PubMed).

Srivastava, Verhagen, Sasmal, Wasik, Diaz, Yu, Bensing, Khan, Khedri, Secrest, Sullam, Varki, Chen, Parrish, Varki: "Development and applications of sialoglycan-recognizing probes (SGRPs) with defined specificities: exploring the dynamic mammalian sialoglycome." in: Glycobiology, Vol. 32, Issue 12, pp. 1116-1136, (2022) (PubMed).

Khan, Sasmal, Khedri, Secrest, Verhagen, Srivastava, Varki, Chen, Yu, Beddoe, Paton, Paton, Varki: "Sialoglycan-binding patterns of bacterial AB5 toxin B subunits correlate with host range and toxicity, indicating evolution independent of A subunits." in: The Journal of biological chemistry, Vol. 298, Issue 5, pp. 101900, (2022) (PubMed).

Minnaert, van Schie, Grootaert, Himpe, Devos, Weyts, De Keersmaecker, Braeckmans, Van Aken, Delanghe, De Smedt, Callewaert, Remaut: "Yeast-produced fructosamine-3-kinase retains mobility after ex vivo intravitreal injection in human and bovine eyes as determined by Fluorescence Correlation Spectroscopy." in: International journal of pharmaceutics, Vol. 621, pp. 121772, (2022) (PubMed).

Kaufmann, Brangsch, Kader, Saatz, Mangarova, Zacharias, Kempf, Schwaar, Ponader, Adams, Möckel, Botnar, Taupitz, Mägdefessel, Traub, Hamm, Weller, Makowski: "ADAMTS4-specific MR probe to assess aortic aneurysms in vivo using synthetic peptide libraries." in: Nature communications, Vol. 13, Issue 1, pp. 2867, (2022) (PubMed).

Zhou, Pu, Chen, Hao, Gao, Ali, Hsiao, Stock, Goulian, Zhu: "Thiol-based functional mimicry of phosphorylation of the two-component system response regulator ArcA promotes pathogenesis in enteric pathogens." in: Cell reports, Vol. 37, Issue 12, pp. 110147, (2022) (PubMed).

Fan, Kishore, Jansen-Olliges, Wang, Stahl, Psathaki, Harre, Warnecke, Weder, Preller, Zeilinger: "Identification of a Thyroid Hormone Binding Site in Hsp90 with Implications for Its Interaction with Thyroid Hormone Receptor Beta." in: ACS omega, Vol. 7, Issue 33, pp. 28932-28945, (2022) (PubMed).

Daguer, Gonse, Shchukin, Farrera-Soler, Barluenga, Winssinger: "Dual Bcl-XL /Bcl-2 inhibitors discovered from DNA-encoded libraries using a fragment pairing strategy." in: Bioorganic & medicinal chemistry, Vol. 44, pp. 116282, (2021) (PubMed).

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