anti-Immunglobulin G (IgG) sekundäre Antikörper

Jedes IgG-Molekül besteht aus vier Peptidketten: zwei schwere gamma-Ketten (50 kDa) und zwei leichte Ketten (25 kDa), die zwei Antigenbindungsstellen besitzen. IgG Moleküle sind daher insgesamt 150 kDa groß. Die beiden schwerden Ketten sind miteinander und mit den leichten Ketten durch Disulfidbrücken miteinander verbunden. Das daraus resultierende Tetramer hat zwei identische Hälften, die eine Y-Form besitzen.

Es gibt beim Menschen vier IgG Klassen (IgG1, 2, 3 und 4 abgekürzt). Die Gruppen sind nach deren Konzentration im Serum geordnet, d.h. IgG1 ist das am höchsten konzentrierte IgG. Durch eine Verdauung mit Papain können Fc und Fab Fragmente hergestellt werden. Pepsin erlaubt die proteolytische Spaltung der Hinge-Region , was ein F(ab’)2 Fragment un ein pFc’ Fragment erzeugt. Das F(ab’2) Fragment kann in zwei Fab’ Fragmente gespalten werden.

IgG Antikörper sind an der sekundären Immunantwort beteiligt (IgM ist der Antikörper der hauptsächlich für die primäre Immunreaktion verantwortlich ist). IgG Antikörper können Pathogene wie beispielsweise Viren, Bakterien und Pilze binden und dadurch vor Infektionen und Toxinen schützen. Zirka 80% aller Antikörper im menschlichen Körper, und bei den meisten Säugetieren, sind IgG’s. IgG ist der kleinste aller Antikörper und findet sich in jedem Gewebe und in allen Körperflüssigkeiten. IgG ist zudem der einzige Antikörper der einen Fötus schützen kann, indem er durch die Plazenta übertragen wird.

Für Forschungszwecke ist IgG ein vielseitiges Werkzeug mit den unterschiedlichsten Anwendungsmöglichkeiten. Produziert wird es beispielsweise in Mäuse, Eseln, Kaninchen, Hühnern, Ratten und Ziegen. Die folgende Liste enthält eine große Anzahl an Kombinationen von Spezifitäten und Wirtsspezies für anti-IgG gegen die schweren und leichten Ketten beziehungsweise die Fc und F(ab) Fragmente.

anti-Immunglobulin G (spezifisch für schwere und leichte Ketten (H/L)

Links zu anderen sekundären Antikörpertypen: