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Hitzeschockproteine

unterstützen andere Proteine bei der Faltung oder Erhaltung ihrer Struktur unter extremen Bedingungen und schützen sie vor Denaturierung. Sie sind überall im Organismus vorhanden und werden in Stresssituationen, etwa bei starken Temperatureinflüssen, UV-Bestrahlung oder Ethanoleinfluss verstärkt exprimiert.

Viele gehören zu den Chaperonen, welche auch unter normalen Bedingungen eine wesentliche Rolle beim Transport, der Translokation und bei Faltung und Zusammenbau der Proteine spielen. Insofern enthalten Chaperone keinerlei Informationen bezüglich der Proteinkonformation. Sie erleichtern oder beschleunigen lediglich den Faltungsprozess, indem sie Aggregationen und fehlerbehaftete Bindungen verhindern. Die Einteilung der erfolgt anhand ihres Molekulargewichtes.

Die am besten erforschten Hitzeschockproteine sind , und . Der Zahlenwert steht jeweils für das Gewicht in kDalton. stellt eine der wichtigsten Komponenten im Chaperonsystems des tierischen Organismus dar. Es erkennt kollabierte Stellen im Substratprotein, die ansonsten aggregieren würden und faltet aktiv durch ATP-Verbrauch. hingegen unterstützt eher die Aufrechterhaltung des ungefalteten Zustands eines Zielproteins.

Die Chaperone der ? Familie sind ubiquitär in Prokaryoten und in Eukaryoten verbreitet und halten anscheinend die letzten Schritte der Proteinfaltung auf. Sie interagieren unter anderem mit Actin und Tubulin und wirken in Verbindung mit und weiteren Komponenten als Teil eines supramolekularen Komplexes.

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David Kitz Kramer
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