Die Hitzeschockreaktion ist eine Abwehrreaktion auf proteotoxische Schäden, der z.B. durch physiologischen oder umweltbedingten Streß verursacht wird. Zellen reagieren auf den proteotoxischen Schaden mit erhöhter Expression von Hitzeschockproteinen (HSPs), die als molekulare Chaperone dienen und die die für die Proteinfaltung wichtige Homöostase aufrechterhalten.

Hitzeschockfaktoren (HSFs) sind wesentliche Transkriptionsregulatoren für die streßinduzierte Expression von HSP-Genen. Für Säugetiere wurde HSF1 ursprünglich als Transkriptionsregulator der Hitzeschockreaktion identifiziert, während HSF2 keine Rolle bei der Streßreaktion zugeteilt wurde. Es wurde gezeigt, daß HSF1 und HSF2 durch ihre Trimerisationsdomänen miteinander interagieren, aber die funktionelle Folge dieser Interaktion blieb unklar. Die Arbeitsgruppe um P. Östling hat jetzt an Chromatin nachgewiesen, daß beide, HSF1 und HSF2, an den hsp70-Promotor binden konnten. Intakter HSF1 wurde benötigt, um eine maximale Besetzung des Promotors zu erreichen. Das weist darauf hin, daß HSF1 die DNS-Bindeaktivität von HSF2 beeinflußt. Die funktionale Folge der HSF1-HSF2-Interaktion wurde mit Hilfe von RT-PCR Analysen untersucht. Die Analysen zeigten, daß HSF2 die HSF1-vermittelte Expression von wichtigen HSP-Genen anpassen kann. HSF2 nimmt also tatsächlich Einfluß auf die Transkriptionsregulation der Hitzeschockreaktion.

Zu diesem Thema finden Sie folgende Antikörper auf antikoerper-online.de:

Heat Shock Proteins (HSPs)

HSF1 Antikörper

HSF2 Antikörper

HSP70 Antikörper

Antikörper aus dem Forschungsgebiet „Metabolism“:»Alle Antikörper anzeigen

Antikörper aus dem Forschungsgebiet „Serum/Plasma Proteins“: »Alle Antikörper anzeigen