B-Zellen: Oligomannoseglykane verhindern Antigenbindung an B-Zell-Rezeptoren

Die Expression von Oberflächenimmunglobulin scheint entscheidend für das Wachstum und Überleben von B-Zell-Lymphomen zu sein. In follikulären Lymphomen wurde entdeckt, daß die Ig-variablen Regionen im B-Zellrezeptor ein auffallend hohes Vorkommen von N-Glykosylations-Sequons zeigten.
Ein Sequon ist eine Tripeptidsequenz. Diese potentiellen Glykosylationsstellen werden von somatischen Mutationen verursacht und sind Lymphom-spezifisch, was auf ihre Beteiligung in der Tumorpathogenese hinweist. Eine Analyse der Zucker in den Ig-variablen Regionen von IgG/IgM aus Lymphomen zeigt, dass vornehmlich Oligomannose vorkommt. Die Zucker sind gehäuft in der Antigenbinderegion zu finden. Dort verhindern sie womöglich die Antigenbindung. Die Fc-Region enthält komplexe Glykane, was bestätigt, dass der normale glykanprozessierende Reaktionsweg intakt ist. Untersuchungen der Bindungsfähigkeit weisen darauf hin, dass die Oligomannoseglykane, die die Ig-variablen Regionen besetzen, von mannosebindendem Lektin erreichbar sind. Diese Entdeckungen legen nahe, daß Antigen-unabhängige Interaktionen von Oberflächenimmunoglobulin der B-Zellrezeptoren mit mannosebindenden Molekülen an der Pathogenese von Lymphomen beteiligt sind.

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