Es stellte sich heraus, daß zwei Nukleosom-bindende Proteine mit ähnlichen Nukleosom-Bindungseigenschaften und ähnlicher Modulationsaktivität auf die Promotor-Chromatinarchitektur verschiedene Rollen in der Gentranskription und damit für die endgültige Genexpression in vivo spielen.

Die Proteine, die von den Wissenschaftlern der Cornell Universität (USA) untersucht wurden, waren Histon H1 und PARP-1 (Poly(ADP-Ribose) Polymerase-1). Sie entdeckten, daß die beiden Faktoren an vielen RNS Polymerase II-transkribierten Promotoren ein reziprokes Muster ihres Chromatin-Bindungsverhaltens aufweisen: PARP-1 war oftmals stark an den Promotoren gebunden, während die Bindung des Histons H1 reduziert war. Das Muster konnte mit gleichzeitig transkribierten Genen in Verbindung gebracht werden. PARP-1 scheint H1 auch aktiv von einigen der von PARP-1 stimulierten Promotoren auszuschließen. Die Ergebnisse der Studie weisen auf ein funktionelles Wechselspiel zwischen PARP-1 und Histon H1 in Hinblick auf die Nukleosombindung hin.

Folgende Antikörper finden Sie hierzu auf antikoerper-online.de:

PARP-1

Histon H1

RNS Polymerase II

PARP

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