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ESCRT-III-Erkennung durch VPS4 ATPasen

Der ESCRT-Signalweg wird für die endgültige Teilung der Zellmembran in mehreren wichtigen biologischen Prozessen benötigt. Dazu gehört auch die endosomale, intraluminale Vesikelbildung, -Knospung und . ATPasen vollführen eine Schlüsselrolle für diesen Signalweg, indem sie Membran-assoziierte ESCRT-III-Verbindungen erkennen und ihren Abbau katalysieren.

M. D. Stuchell-Brereton und J. J. Skalicky von der Universität von Utah (USA) zeigten kürzlich, daß die MIT (microtubule interacting and transport) Domänen des menschlichen VPS4A und an konservierte Sequenzmotive binden. Diese liegen an den Carboxylenden der CHMP1-3 Klasse der ESCRT-III Proteine. Strukturanalysen von VPS4A MIT-CHMP1A und MIT--Komplexen lassen erkennen, daß die C-terminalen CHMP-Motive eine amphipathische Helix bilden, die in einer Einkerbung zwischen den letzten beiden Helices des TPR (tetratricopeptide-like repeat) der -MIT-Domäne bindet, jedoch in der umgekehrten Orientierung einer kanonischen TPR-Interaktion.

Bestimmte Taschen in der MIT-Domäne binden drei konservierte des CHMP-Motifs. Mutationen, die diese Interaktionen verhindern, blockieren die -Rekrutierung, behindern die endosomale Proteinsortierung und erleichtern die dominant-negative -Hemmung der -Knospung.

Die Studie deckt auf, wie die ATPasen ihre CHMP-Substrate erkennen, um die Membranteilung zu erleichtern, die für die Entlassung von , endosomalen Vesikeln und Tochterzellen unentbehrlich ist.

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Antikörper aus dem Gebiet Signalgebung:

Antikörper aus dem Gebiet Virologie:

Antikörper aus dem Gebiet Zytokine: