Gebiete:

Ein bifunktionales Bakterienprotein verbindet GDI-Ablösung und Rab1-Aktivierung

() regulieren den Vesikelverkehr in eukaryoten Zellen, indem sie sich reversibel mit Lipidmembranen vereinigen.

Inaktive können im Zytosol bleiben, indem sie an () binden. Es wird angenommen, dass spezielle Proteine für das Ablösen des von der benötigt werden, bevor von den GEFs (guanosin diphosphat guanosin 5' triphosphat exchange factors) aktiviert werden kann.

M. P. Machner und R. R. Isberg von der Tufts Universität in Boston (USA) entdeckten, daß SidM aus der dem Bakterium sowohl als GEF als auch als -Ablösefaktor (GDF) für Rab1 wirken könnte.

Rab1 (ohne ) wurde in liposomale Membranen eingefügt und dann als Substrat für SidM-vermittelten Nukeotidaustausch benutzt. Während der Infektion der Wirtszelle hing der Einsatz von Rab1 an den -enthaltenden Vakuolen von der GDF-Aktivität des SidM-Proteins ab.

GDF und GEF-Aktivität kann also von einem einzigen Protein gewährleistet werden. Dabei kann eine GDF-Aktivität die Rab1 Rekrutierung von -gebundenem Vorrat koordinieren.

Folgende Antikörper finden Sie hierzu auf antikoerper-online.de:

Antikörper aus dem Gebiet Bakterien: