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Immunisierung gegen H5 Vogelgrippe durch Hämagglutininmutanten mit veränderter Rezeptorbindungsspezifität

Der dringt über die Rezeptorbindedomäne (RBD) seiner Spikes, das Glykoprotein , in den Körper ein. Eine Anpassung des an den Menschen erfolgt durch einer Veränderung der -Spezifität für alpha-2,6- statt alpha-2,3-gebundene säurerezeptoren.

Z.-Y. Yang, C.-J. Wei und weitere Mitarbeiter des Vaccine Research Center der National Institutes of Health (USA) umrissen die Mutationen im , die seine Erkennungsspezifität für säure (SS) entweder in Richtung der 2,6-Form oder die 2,3-Form verändern. RBD-Mutanten wurden für die Entwicklung eines Impfstoffes und monoklonaler Antikörper genutzt, die die neuen Varianten zu neutralisieren vermögen.

Strukturorientierte Modifikationen der -Spezifität können bei der Entwicklung protektiver Impfstoffe und monoklonaler therapeutischer Antikörper dienen. Die Mutationsanalysen helfen bei der Beurteilung noch bevor H5N1-Stämme entstehen, die auch Menschen infizieren können.

Folgende Antikörper finden Sie hierzu auf antikoerper-online.de:

Antikörper aus dem Gebiet Immunologie:

Antikörper aus dem Gebiet Infektion:

Antikörper aus dem Gebiet Virologie: