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Wnt induziert LRP6-Signalosome und fördert dishevelled-abhängige LRP6 Phosphorylierung

Viele , der eingeschlossen, spielen eine tragende Rolle in der tierischen Embryonalentwicklung, der Stammzellbiologie und bei .

Obwohl viele Komponenten des schon erfolgreich entschlüsselt worden sind, bleiben ungelöste Fragen wie z.B. der Mechanismus, mit die Bindung von an seine und die auslöst.

Mit Hilfe von bildgebenden Verfahren bei lebenden Vertebratenzellen zeigen J. Bilic und Kollegen von der Abteilung für molekulare Embryologie vom deutschen Krebsforschungszentrum in Heidelberg, daß eine Behandlung der Zellen mit schnell zu Ansammlungen von an der Plasmamembran führt. Die -Ansammlungen sind phosphoryliert und können durch chemische Aufreinigung als Multiproteinkomplexe von der Größe eines Ribosoms löslich gemacht werden. Phospho--Aggregate enthalten Komponenten des , aber keine gewöhnlichen Marker des vesikulären Verkehrs, abgesehen von . Das Protein ist für die Phosphorylierung und Aggregation von notwendig.
J. Bilic et al. gehen davon aus, daß ein Coclustering der und in -Signalosomen auslösen, das dann die -Phosphorylierung anschaltet, um die verstärkung und -Stabilisierung zu fördern.

Folgende Antikörper finden Sie hierzu auf antikoerper-online.de:

Antikörper aus dem Gebiet Signalgebung:

Antikörper aus dem Gebiet Rezeptoren: