Das C3-Protein bindet an Pathogene, um sie dem Immunsystem kenntlich zu machen. Strukturanalysen zeigten nun, wie die Thioestergruppe, die für diese Bindung verantwortlich ist, bei Aktivierung freigesetzt wird.

Normalerweise ist die Thioester Domaine (TED) im Protein so verstaut, dass sie nicht binden kann. Bei der C3-Proteinaktivierung wird es in zwei Teile zerschnitten, C3a und C3b. Dadurch wird die TED freigesetzt und kann an das Pathogen binden. C3 wird auf drei verschiedene Arten aktiviert: der "classical pathway" ist die Aktivierung nach der spezifischen Erkennung des Pathogens durch einen Antikörper. Bei dem "lectin pathway" wird C3 durch Lektin aktiviert. Lektin ist ein Protein, das an die Zuckermoleküle bindet, die auf vielen Pathogenoberflächen zu finden sind. Der "alternative pathway" aktiviert C3 entweder spontan oder durch andere aktivierte C3-Proteine, bei denen C3b mit dem Blutserumprotein Faktor B interagiert. Die Abbauprodukte von C3 haben noch weitere Auswirkungen auf das Immunsystem, wie z.B. die Aktivierung von Leukozyten und Anregung zur Produktion von weiteren Antikörpern. Mit Hilfe des Wissens um die Struktur der aktiven Form von C3b könnten nun neue Therapien entwickelt werden, die das Komplementsystem manipulieren. Durch eine Blockade des "alternative pathway" können ggf. die membranoproliferative Glomerulonephritis Typ II und möglicherweise auch die altersbedingte Makuladegeneration therapiert werden.

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C3 Antikörper
C3a Antikörper
C3a Rezeptor Antikörper
C3b Antikörper
C3c Antikörper
C3d Antikörper
Factor B (Bb) Antikörper
Factor B Antikörper

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